Gingipains as a virulence factor in the oral cavity

Objetivo: O objetivo deste trabalho é verificar o detalhe molecular da ação de proteases de cisteína de Porphyromonas gingivalis como as gingipains (R1, R2 e K) em moléculas do hospedeiro. Material e métodos: Utilizando a informação disponível sobre estrutura e função de proteínas nas bases de dados internacionais (UniProtKB e Merops Database) as interações já descritas entre gingipains e moléculas do hospedeiro são clarificadas. Resultados: São identificados possíveis locais de corte das gingipains em inibidores naturais das elastases e a identificação molecular de um local de corte na pro MetaloProteinase da Matriz (MMP) 1. A análise dos resultados sugere que a interpain A, uma protease de cisteína de Prevotella intermedia com elevada homologia estrutural com as proteases de cisteína PrtT e periodontain de P. gingivalis, também degrada o inibidor de elastases, alfa1antitripsina. Conclusão Com a integração da informação obtida, sugere-se um possível mecanismo molecular da sinergia criada entre proteinases de cisteína no sentido de promover a doença periodontal. Este estudo ilustra a forma como as ferramentas bioinformáticas podem ser úteis no esclarecimento dos mecanismos moleculares e na previsão de resultados experimentais, melhorando o desenho de estudos laboratoriais.